期刊简介
本刊是天津医科大学主办的大型综合性学术期刊，是国内外公开发行刊物，国内统一刊号：CN12-1259/R，国际标准连续出版物号：ISSN1006-8147。刊期：季刊，页码：128页(8个印张)。主要栏目有基础医学论著、临床医学论著、报道与交流、个例报告、护理医学、医学综述、医学教育研究等10个栏目。读者对象：医学院校的教师和科研人员，医学教育管理人员，临床教师和科研人员以及中级以上的医护人员等。
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- 杂志名称：天津医科大学学报杂志
- 主管单位：天津市教育委员会
- 主办单位：天津医科大学
- 国际刊号：1006-8147
- 国内刊号：12-1259/R
- 出版周期：双月刊
期刊荣誉：1999年被评为天津市高校学报一等奖期刊收录：上海图书馆馆藏, 知网收录(中), 维普收录(中), 万方收录(中), 国家图书馆馆藏
蛋白酪氨酸磷酸酯酶1B活性位点Asp48突变理论研究
关键词：蛋白酪氨酸磷酸酯酶1B, 突变, 分子力学
摘要：目的:利用点突变研究PrPlB中Asp 48的重要性.方法:理论研究采用分子力学原理,使用HyperChem 7.0的AMBER99力场.首先对PTP1B中Asp 48进行点突变,然后利用Polak-Ribiere共轭梯度法对复合物结构进行优化.计算优化结构的静电相互作用能、范德华相互作用能、二面角等指标,并通过比较突变后这些指标的变化,分析酶与底物的相互作用变化.结果:突变后活性位点的形状、PIP1B的空间构象及底物与催化相关残基的相互作用能均未发生显著变化.而D48K、D48I和D48T则导致底物与非催化相关残基的相互作用降低.结论:点突变对活性位点的形状、PTP1B的空间构象和催化活性的影响较小,但D48K、D48I和D48T会导致底物与PTP1B的结合能力下降.
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